Влияние различных методов сушки на некоторые физико-химические свойства и антиоксидантную активность гидролизата белков куриного эмбриона

Актуальность. Прямое добавление биоактивных пептидных субстанций в пищевые продукты и фармацевтические средства ограничено из-за их физико-химической нестабильности. Условия обработки, направленные на стабилизацию белковых гидролизатов, могут влиять на их биоактивные свойства. В этом исследовании проведен сравнительный анализ влияния условий лиофильной и распылительной сушки на комплекс бета-циклодекстрина и кислотно-ферментативного гидролизата белков куриного эмбриона. Были изучены структурные, физико-химические и антиоксидантные свойства.

Методы. Морфологию комплекса циклодекстрина и гидролизата исследовали методом рентгеновской микротомографии. Количество хлорида натрия определяли методом титрования. Содержание белков, пептидов, аминокислот и других продуктов гидролиза определяли методом Варбурга — Кристиана. Уровень аминного азота оценивали методом титрования формальдегидом. Антиоксидантную активность порошков определяли методом поглощения АБТС радикала.

Результаты. Лиофильно высушенный комплекс отличался хаотично распределенными длинными игольчатыми структурами. Порошок комплекса после распылительной сушки характеризовался мелкими округлыми частицами и значительно большей (на 21,6%) насыпной плотностью. По гранулометрическим данным, в обоих исследуемых образцах преобладали частицы размером 44,7–89,4 мкм. Лиофилизат отличался расширением гранулометрического состава в сторону укрупнения частиц (71,5 мкм — 1,4 мм; 2,8–5,7 мм). Микротомографические параметры и расчетные индексы указывали на преимущество распылительной сушки в плане равномерности структуры, трехмерной симметрии частиц, стремящейся к изотропии. Образцы комплексов бета-циклодекстрина и гидролизата после лиофильной и распылительной сушки не отличались по основным химическим свойствам. Однако уровень антирадикальной активности комплекса почти вдвое уменьшился после дегидратации методом распылительной сушки — 31,0 ± 4,1 против 61,5 ± 3,6 μМ ТЭ/г. Это требует совершенствования и отработки процесса с возможной корректировкой скорости подачи субстанции, температуры нагрева или дополнительного включения защитных компонентов в субстанцию перед высушиванием распылением.

1. Чанов И.М. Применение методов in silico при направленном гидролизе сывороточных белков. Аграрная наука. 2024; (7): 170–178. https://doi.org/10.32634/0869-8155-2024-384-7-170-178

2. Duffuler P., Bhullar K.S., de Campos Zani S.C., Wu J. Bioactive Peptides: From Basic Research to Clinical Trials and Commercialization. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2022; 70 (12): 3585–3595. https://doi.org/10.1021/acs.jafc.1c06289

3. Takahashi D., Shukla S.K., Prakash O., Zhang G. Structural determinants of host defense peptides for antimicrobial activity and target cell selectivity. Biochimie. 2010; 92(9): 1236–1241. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2010.02.023

4. Зинина О.В., Меренкова С.П., Ребезов М.Б., Вишнякова Е.А. Исследование свойств белковых гидролизатов, полученных из желудков цыплят-бройлеров, как потенциального компонента биоактивных пленочных покрытий. Пищевые системы. 2024; 7 (1): 44‒51. https://doi.org/10.21323/2618-9771-2024-7-1-44-51

5. Okasha H. Fundamental uses of peptides as a new model in both treatment and diagnosis. Recent Patents on Biotechnology. 2024; 18 (2): 110–127. https://doi.org/10.2174/1872208317666230512143508

6. Lebleu B. Feature collection in peptide therapeutics: current applications and future directions. Biomedicines. 2024; 12 (12): 2919. https://doi.org/10.3390/biomedicines12122919.

7. Hou H. et al. A Review of Bioactive Peptides: Chemical Modification, Structural Characterization and Therapeutic Applications. Journal of Biomedical Nanotechnology. 2020; 16(12): 1687–1718. https://doi.org/10.1166/jbn.2020.3001

8. Song L., Chen Y., Liu H., Zhang X. Preparation, biological activities, and potential applications of hen egg-derived peptides: A review. Foods. 2024; 13: 885. https://doi.org/10.3390/foods13060885

9. Abeer M.M., Trajkovic S., Brayden D.J., Measuring the oral bioavailability of protein hydrolysates derived from food sources: A critical review of current bioassays, Biomedicine & Pharmacotherapy. 2021; 144(2021): 112275. https://doi.org/10.1016/j.biopha.2021.112275

10. Chen Q. et al. Impact of Antifouling PEG Layer on the Performance of Functional Peptides in Regulating Cell Behaviors. Journal of the American Chemical Society. 2019; 141(42): 16772–16780. https://doi.org/10.1021/jacs.9b07105

11. Zinina O., Merenkova S., Rebezov M., Galimov D., Khayrullin M., Burkov P. Physicochemical, functional, and technological properties of protein hydrolysates obtained by microbial fermentation of broiler chicken gizzards. Fermentation. 2022; 8(7): 317. https://doi.org/10.3390/fermentation8070317

12. Ma J., Yan L., Yang J., He Yu., Wu Li. Effect of modification strategies on the biological activity of peptides/proteins. ChemBioChem. 2024; 25(3). https://doi.org/10.1002/cbic.202300481

13. Зинина О.В., Николина А.Д., Хвостов Д.В., Ребезов М.Б., Завьялов С.Н., Ахмедзянов Р.В. Белковый гидролизат как источник биоактивных пептидов в пищевой продукции диабетического питания. Пищевые системы. 2023; 6(4): 440‒448. https://doi.org/10.21323/2618-9771-2023-6-4-440-448

14. Шевченко В.П., Вьюнова Т.В., Андреева Л.А., Нагаев И.Ю., Шевченко К.В., Мясоедов Н.Ф. Специальные подходы для синтеза и использования пептидных фрагментов и их аналогов при конструировании лекарственных средств: обзор. Доклады Российской академии наук. Химия, науки о материалах. 2024; 518(1): 3–22. https://doi.org/10.31857/S2686953524050014

15. de Araújo R.S.A., Mendonça F.J.B., Scotti M.T., Scotti L. Protein modeling. Physical Sciences Reviews. 2023; 8(4): 567–582. https://doi.org/10.1515/psr-2018-0161

16. Chavan S.S., Saze H., Tanaka F. Chemical modification of peptides and proteins using spirooxindole oxirane derivatives. Advanced Synthesis and Catalysis. 2023; 365(13): 2171–2176. https://doi.org/10.1002/adsc.202300578

17. Окусханова Э.К., Асенова Б.К., Смольникова Ф.Х., Ребезов М.Б. Исследование химического, аминокислотного состава и микроструктуры мяса марала крестьянского хозяйства «Багратион» Вос- точно-Казахстанской области. АПК России. 2021; 28(5): 671–677. https://elibrary.ru/losohw

18. Zhao W., Zhang D., Yu Z., Ding L., Liu J. Novel membrane peptidase inhibitory peptides with activity against angiotensin converting enzyme and dipeptidyl peptidase IV identified from hen eggs. Journal of Functional Foods. 2020; 64: 103649. https://doi.org/10.1016/j.jff.2019.103649

19. Lee J.H., Lee J.-E., Paik H.-D. Immunomodulatory activity of egg yolk protein hydrolysates prepared by novel two-step hydrolysis: A study of mechanism and stability after in vitro digestion model. Poultry Science. 2022; 101: 101802. https://doi.org/10.1016/j.psj.2022.101802

20. Li Z., Huang X., Tang Q., Ma M., Jin Y., Sheng L. Functional properties and extraction techniques of chicken egg white proteins. Foods. 2022; 11: 2434. https://doi.org/10.3390/foods11162434

21. Rzhepakovsky I., Piskov S., Avanesyan S., Kurchenko V., Shakhbanov M., Sizonenko M., Timchenko L., Kovaleva I., Özbek H.N., Gogus F., Ulrih N., Nagdalian A. Analysis of bioactive compounds of hen egg components at the first half of incubation. Journal of Food Science. 2024; 89: 8784–8803. https://doi.org/10.1111/1750-3841.17596

22. Lamers C. Overcoming the shortcomings of peptide-based therapeutics. Future drug Discovery. 2022; 4(2). https://doi.org/10.4155/fdd-2022-0005

23. Искинеева А.С., Мустафаева А.К. Новая водорастворимая форма витаминов А и Е в форме комплекса включения с бета-циклодекстрином. Актуальные вопросы химической технологии и защиты окружающей среды: сборник материалов VIII Всероссийской конференции, посвященной 60-летию ПАО «Химпром». Чебоксары: Чувашский государственный университет им. И.Н. Ульянова. 2020; 187. https://elibrary.ru/lkocxe

24. Шиловская М.О. Получение и биофармацевтическая оценка комплексов леводопы с бета-циклодекстрином. Белые цветы: сборник тезисов XI Международного молодежного научного медицинского форума, посвященного 150-летию Н.А. Семашко. Казань: Казанский государственный медицинский университет. 2024; 1114–1115. https://elibrary.ru/gsdpxy

25. Рудометова Н.В. Бета-циклодекстрины как инструмент создания новых конкурентоспособных пищевых ингредиентов. Продовольственная безопасность и научное обеспечение развития отечественной индустрии конкурентоспособных пищевых ингредиентов. Материалы Международной научно-практической конференции. СПб.: Всероссийский научно-исследовательский институт пищевых добавок. 2015; 180–182. https://elibrary.ru/vjogyp

26. Воробйова Н., Корнелюк О., Ложко Д. Стабільність рекомбінантного білка AIMP1/Р43 людини в нанокомпозитному комплексі з бета-циклодекстрином. Вісник Київського національного університету імені Тараса Шевченка. Проблеми регуляції фізіологічних функцій. 2016; 1(20): 15–18. https://elibrary.ru/wilvod

27. Halavach T.M. et al. Influence of complexation with β- and γ-cyclodextrin on bioactivity of whey and colostrum peptides. International Journal of Molecular Sciences. 2023; 24: 13987. https://doi.org/10.3390/ijms241813987

28. Rzhepakovsky I.V., Timchenko L.D., Areshidze D.A., Avanesyan S.S., Budkevich E.V., Piskov S.I., Kochergin S.G. Antioxidant activity of chicken embryo tissues powder obtained by different methods of hydrolysis. Journal of Hygienic Engineering and Design. 2019; 27: 127–133. https://keypublishing.org/jhed/wp-content/uploads/2020/07/10.- Full-paper-Igor-Rzhepakovsky.pdf

29. Naghdalyan A., Rzhepakovsky I., Siddiqui S., Piskov S., Oboturova N., Timchenko L., Lodygin A., Blinov A., Ibrahim S. Analysis of the content of mechanically separated poultry meat in sausage using computing microtomography. Journal of Food Composition and Analysis. 2021; 100: 103918. https://doi.org/10.1016/j.jfca.2021.103918

30. Sezey M., Adun P. Validation of mohr titration method to determine salt in olive and olive brine. Journal of the Turkish Chemical Society Section A: Chemistry. 2019; 6(3): 329–334. https://doi.org/10.18596/jotcsa.496563.

31. Prakash J.B., Pandey S., Goswami S.K. Estimation of proteins by UV spectrophotometric method. Protocols in Biochemistry and Clinical Biochemistry. 2025; 97. https://doi.org/10.1016/b978-0-443-13945-1.00044-4

32. Rzhepakovsky I., Anusha Siddiqui S., Avanesyan S., Benlidayi M., Dhingra K., Dolgalev A., Grimm W.D. Anti‐arthritic effect of chicken embryo tissue hydrolyzate against adjuvant arthritis in rats (X‐ray microtomographic and histopathological analysis). Food Science & Nutrition. 2021; 9(10): 5648–5669. https://doi.org/10.1002/fsn3.2529

33. Wang H., Tong X., Yuan Y., Peng X., Zhang Q., Zhang S., Li Y. Effect of spray drying and freeze drying on the properties of soybean hydrolysates. Journal of Chemistry, 2020; 9201457. https://doi.org/10.1155/2020/9201457

34. Du T., Xu J., Zhu S., Yao X., Guo J., Lv W. Effects of spray drying, freeze drying, and vacuum drying on physicochemical and nutritional properties of protein peptide powder from salted duck egg white. Frontiers in Nutrition, 2022; 9: 1026903. https://doi.org/10.3389/fnut.2022.1026903

35. Kumar D., Mishra A., Tarafdar A., Kumar Y., Verma K., Aluko R., Badgujar P.C. in vitro bioaccessibility and characterisation of spent hen meat hydrolysate powder prepared by spray and freeze-drying techniques. Process Biochemistry. 2021; 105: 128–136. https://doi.org/10.1016/j.procbio.2021.03.029

36. Liu T., Wang Y., Yu X., Li H., Ji L., Sun Y., Liu H. Effects of freezedrying and spray-drying on the physical and chemical properties of Perinereis aibuhitensis hydrolysates: Sensory characteristics and antioxidant activities. Food Chemistry. 2022; 382: 132317. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2022.132317

37. Sepúlveda Rincón C., Vásquez P., Zapata Montoya J. Effect of spray-drying conditions on the physical and antioxidant properties of a hydrolysate from red tilapia (Oreochromis spp.) viscera. Food Science and Technology. 2023; 43: e101522. https://doi.org/10.1590/fst.101522